Структура белков молока. В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии. Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в нативном белке не происходит еще никаких изменений.

Первичная структура определяется числом и расположением a- аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том числеas1- b-казеин, Н-казеина. Например, b-казеин образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структураas1- казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 аргенина.

АК-пролин определяет структуру и обуславливает складчатое строение полипептидных цепей. АК находятся в цепи в определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2 - групп и концевую COOH групп H2N - CH= СН - СООН a R

Эти концевые группы могут реагировать с различными химическими веществами. Первичная структура белков основана на главных валентных пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями. Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном распаде белка в процессе созревания сыров.

Вторичная структура. Это пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного мостика между полипептидными цепями.

Водородная связь, обладая незначительной энергией связи, может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при высокотемпературной пастеризации.

Третичная структура- представляет пространственное расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные, электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик). Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержитa-спиралей, a-лактальбулин и a-лактоглобулин содержит большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Четвертичная структурахарактеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в растворе как одна молекула.

Так, казеиновая мицелла среднего размера должна состоять из нескольких тысяч полипептидных цепей фракций казеина, определенным образом связанных друг с другом.

Казеин является основным белком молока, его содержание в молоке колеблется от 2, 3 до 2, 9%. Элементарный состав казеина, %: С - 53, 1, Н - 7, 1, азот - 15, 6, О - 22, 6, S - 0, 8; Р - 0, 8. Он относится к фосфопротеидам, т. е. содержит остатки Н3 РО4 (органически присоединенные к АК-те серину моноэфирной связью (О - Р). NН ОН

    R ] СН — СН2 — О — Р = О
    С ОН
    О
    Казеин Серинфосфорная кислота

В свежем молоке ККФК содержится в виде амицелл - это агрегаты частиц, состоящих изтак называемых сублицелл.

a= 8 - 15 НМ, молекулярная масса 25. 000-30. 000, которые легко разрушаются под действием внешних факторов, частично уже при разбавлении.

Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция - так называемого казеинат-кальций-фосфатный комплекс (ККФК), в состав которого входит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

Соединение субмицелл в мицеллы происходит с помощью фосфата кальция и кальциевых мостиков. Казеиновые мицеллы сравнительно стабильны в свежевыдоенном молоке. Они сохраняют свою устойчивость при нагревании молока до относительно высоких температур и при его механической обработке. Стабильность мицелл зависит от содержания в молоке растворимых солей кальция, химического состава казеина, РН молока и других факторов.

    13. Влияние тепловой обработки на липиды, углеводы,
    витамины, соли и ферменты молока
    1). Изменения жира молока при тепловой обработке.
    2). Изменение лактозы при тепловой работке.

3). Влияние нагревания на солевой состав, витаминный и ферменты.

Термическую обработку (пастеризацию и стерилизацию) молока применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. Вместе с тем, в процессе тепловой обработки изменяются основные компоненты молока и свойства его: вязкость, кислотность, поверхностное натяжение, вкус, запах, цвет молока, его способность к отстою сливок, сычужному свертыванию и пр. При всех видах тепловой обработки стремятся максимально сохранить исходные данные молока, его пищевую и биологическую ценность, т. к. длительное воздействие высоких температур может вызвать необратимое изменение структуры и свойств белков и прочих составных частей молока. Разберем, как же изменяется каждый компонент молока и его влияние на свойства.

Лактоза. В процессе высокотемпературной пастеризации молока и особенно при стерилизации происходит изомеризация лактозы (образование лактулозы) и ее взаимодействие с аминокислотами (реакция меланоидинообразования). Стерилизация молока также вызывает разложение лактозы с образованием углекислого газа и кислот —муравьиной, молочной, уксусной и др. При этом кислотность молока увеличивается на 2-3°Т.

В результате образования меланоидинов изменяется вкус и цвет молока. Механизм меланоидинообразования до сих пор окончательно не установлен. Выяснено, что реакция идет в две стадии. Первая стадия изучена подробно. Вначале лактоза взаимодействует со свободными аминогруппами. Аминокислоты, преимущественно NH2с группой лизина, в результате образуется гликозид (лактозолизин), затем образуется лактулозилизин, который распадается на фруктозолизин и галактозу или ее изомер тагатозу.

Образование фруктозолизина снижает биологическую ценность молочных продуктов, так как он не расщепляется пищеварительными ферментами и не усваивается организмом человека. В результате тепловой обработки часть лизина белков “блокируется” и тем самым снижается количество “доступных” аминокислот. Лизин может образовывать комплексы и с другими соединениями. Например, при стерилизации молока в автоклавах возможно его взаимодействие с аланином, образующийся в результате лизиноаланин также плохо переваривается в организме человека и обладает токсичными свойствами. Следовательно, при выборе режимов тепловой обработки для сохранения пищевой ценности молочных продуктов следует контролировать содержание доступного лизина.

Часть образовавшегося фруктозолизина вовлекается в дальнейшие реакции. Из его сахарного компонента образуются разнообразные карбонильные и другие соединения. К промежуточным продуктам реакции Майара относятся альдегид, кетоны, паравиноградная кислота, уксусная, муравьиная, молочная, левулиновая, лактоны и др.

Большинство из них обнаружено в пастеризованном и стерилизованном молоке. Некоторые обладают выраженным вкусом и запахом и могут влиять (+ и -) на вкус молочных продуктов.

Вторая стадия — меланоидинообразование —до конца не изучена. Известно, что она включает реакции полимеризации и конденсации карбонильных соединений при участии аминокислт. В результате образуется смесь азатосодержащих циклических соединений типа производных пиразина, пиррола, пиридина и пр. , которые имеют различную молекулярную массу, не растворимы в воде, окрашены в коричневый цвет. Альдегиды принимают участие в формировании аромата продукта.

Жиры. Молочный жир под действием высоких температур подвергается незначительному гидролизу. При этом увеличивается количество в молоке диглециридов и снижается на 2-3 % содержание в триглицеридах ненасыщенных жирных кислот. Более существенно изменяется состав оболочек жировых шариков: денатурируется их белковый компонент, и часть веществ оболочки переходит в плазму молока. В результате снижается механическая прочность оболочек и наступает частичная дестабилизация жировой эмульсии— происходит слияние некоторых жировых шариков и вытапливание жира. Витамины и ферменты. Тепловая обработка молока приводит к разрушению части витаминов и потере активности почти всех ферментов. В большей степени разрушаются водорастворимые витамины (тиамин, В12, С1), количество жирорастворимых витаминов изменяется мало. Из ферментов наиболее чувствительны к нагреванию амилаза, каталаза, фосфатаза, наитивная липаза. Более устойчивы пероксидаза, бактериальная липаза и ксантиноксидаза. Фосфатаза и некоторые другие ферменты молока после потери своей активности в результате пастеризации могут вновь ее восстановить, т. е. обладают свойствами реактивации. Случай реактивации ферментов, например, фосфатазы, наблюдаются в основном после кратковременной высокотемпературной обработки высокожирного сырья.

Ферменты, сохранившие свою активность, могут вызывать в молоке и молочных продуктах нежелательные биохимические процессы, в результате которых снижаются качество, вкусовые свойства и пищевая ценность продуктов. Наибольшую опасность представляют липазы и протеиназы бактериального происхождения: липазы способствуют прогорканию молочных продуктов, протеиназы вызывают свертывание УВТ-молока.

Таким образом, мы рассмотрели, как изменяется состав молока в зависимости от термической обработки, насколько происходит потеря тех или иных компонентов. Это дает возможность регулировать режимы тепловой обработки с целью сохранения наитивного состава и свойств молока. При непрерывном способе производства молоко подергается двукратной стерилизации, что вызывает значительные изменения его физических свойств: оно приобретает кремовый оттенок и привкус пастеризации.

Соли. В процессе тепловой обработки молока изменяется в первую очередь состав солей кальция. В плазме молока нарушается соотношение форм фосфатов Са; фосфорнокислые соли кальция, находящиеся в виде истинного раствора переходят в коллоидный фосфат кальция, который агрегирует и осаждается на мицеллах казеина. При этом происходит необратимая минерализация казеинат кальций фосфатного комплекса (ККФК), что приводит к нарушению структуры мицелл и снижению термоустойчивости молока. Часть фосфата кальция выпадает на поверхности теплообменных аппаратов, образуя вместе с денатурированными сывороточными белками отложения— так называемый молочный камень и молочный пригар. Таким образом, в результате пастеризации и стерилизации в молоке снижается количество ионно-молекулярного кальция (на 11-50%), что ухудшает способность молока к сычужному свертыванию. Поэтому при выработке творога и сыра в пастеризованное молоко вносят для восстановления солевого равновесия растворимые соли в виде хлористого кальция.

    ВВЕДЕНИЕ

Химия и физика как наука начала свой отсчет в прошлом веке, в тот период она начинала с изучения химического состава молока. В нашей стране этим вопросом занимались Ильенко (1819-1877), затем Калантар (1859-1937). Химия молока (биохимия) как наука была создана в советское время пр. Иниховым и Зайковским, которые работали в Вологодском молочном комбинате, затем в Московском комбинате мясной и молочной промышленности (МГУБТ). Ими в 20-30-ые годы были написаны первые учебники по биохимии молока (Химия молока, Анализ молока: Химия и физика молока молока и молочной продукции. Большой вклад в развитие науки о молоке внесли великие русские ученые— Павлов и Мечников.

Значительный вклад в развитие биохимии молока внес проф. Паращук (1873-1850 г. г. ); развитию биохимии способствовали работы Белоусова, Брио, Граникова, Давидова, Диланяна, Дьяченко, Казанского, Климовского, Коваленко, Овчинникова, Чеботарева и др.

В настоящее время ведут исследования коллективы в области химии и физики молока ВНИМИ, НИИ Углич и ученые других высших учебных заведений.

Предмет “Химия и физика молока” базируется на достижениях смежных наук, таких как органическая химия, физическая и коллоидная химия, физиология, биохимия питания. Эта наука изучает химический состав молока, физико-химические свойства молока: плотность, кислотность, теплофизические, оптические и др. А также системы молока, в которых находятся составные части: эта фаза истинного раствора, коллоидная фаза, фаза эмульсии. Особая роль отводится изучению изменений молока и его составных частей в процессе обработки и переработки. Это энергетическое воздействие, механические нагрузки, температурные воздействия, биохимические превращения. Без этих знаний невозможно вести технологические процессы производства молока и молочных продуктов, т. к. любые изменения традиционных способов производства могут так повлиять на составные части молока, что, в свою очередь, отразится на качестве молочных продуктов. При использовании высокопроизводительного оборудования очень важно сохранить свойства молока и его составные части. Вот почему технологи молочной промышленности должны обладать обширными знаниями о химических, биохимических и физических свойствах составных частей молока.

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14